इस लेख में, हम चर्चा करते हैं कि पेप्टाइड बॉन्ड, पेप्टाइड बॉन्ड संरचना, संश्लेषण और विस्तृत तथ्य क्या हैं।
पेप्टाइड बॉन्ड के साथ शुरू करने से पहले, हम पहले जानते हैं कि पेप्टाइड बॉन्ड दो या दो से अधिक अमीनो एसिड के संयोजन के अलावा और कुछ नहीं है। एक अमीनो एसिड का N टर्मिनल दूसरे अमीनो एसिड के C टर्मिनल से जुड़ जाता है और एक पेप्टाइड बॉन्ड बनाता है। यह पेप्टाइड बंधन एक प्रोटीन संरचना बना सकता है।
यदि अमीनो एसिड में कोई सुगंधित समूह होता है तो वे एक तृतीयक प्रोटीन संरचना बना सकते हैं। संक्षेप में पेप्टाइड बॉन्ड और कुछ नहीं बल्कि अमीनो एसिड का एक पॉलीमर है जो पानी के नुकसान के साथ एमाइड बॉन्ड के माध्यम से अमीनो एसिड से जुड़ा होता है।
पेप्टाइड बॉन्ड फॉर्मूला
यदि हम एक पेप्टाइड बॉन्ड संरचना पर विचार करें तो हम आसानी से पेप्टाइड बॉन्ड फॉर्मूला का पता लगा सकते हैं। पेप्टाइड बांड का सूत्र है R1-CONH-आर2. जहां -CONH- एमाइड बॉन्ड लिंकेज है और R1 और आर2 दो अलग-अलग अमीनो एसिड की साइड चेन हैं।
पेप्टाइड बंधन संरचना
पेप्टाइड बंधन संरचना कठोर, योजनाकार और ट्रांस है। यह एमाइड के एन और कार्बोक्सिल समूह के ओ के बीच अनुनाद प्रभाव के कारण आंशिक डबल बॉन्ड कैरेक्टर दिखाता है।
यहाँ एमाइड समूह से हाइड्रोजन और कार्बोक्सिल समूह से O एक दूसरे से ट्रांस होते हैं।
पेप्टाइड बांड का संश्लेषण
पेप्टाइड बांड को संश्लेषित करने के लिए पांच चरण हैं, वे नीचे सूचीबद्ध हैं
- एन-टर्मिनल अमीनो एसिड का एन-संरक्षण
- सी-टर्मिनल एमिनो एसिड का सी-प्रोटेक्शन
- एन-संरक्षित एन-टर्मिनल एमिनो एसिड के -COOH समूह का सक्रियण
- एमाइड लिंकेज फॉर्मेशन
- डी-प्रोटेक्शन
एन-टर्मिनल एमिनो एसिड (एलानिन) का एन-प्रोटेक्शन टीबीओसी कार्यक्षमता का उपयोग कर रहा है
पेप्टाइड बंधन में अकेली जोड़ी की संरचना करें N पर tboc कार्यक्षमता के कार्बोनिल कार्बन पर हमला किया जाता है और अमीन समूह को संरक्षित किया जाता है, इसलिए यह किसी अन्य अभिकर्मक के साथ आगे प्रतिक्रिया नहीं कर सकता है।
एसिड की उपस्थिति में इथेनॉल द्वारा सी-टर्मिनल एमिनो एसिड (ग्लाइसिन) का सी-संरक्षण
मजबूत एसिड और इथेनॉल की उपस्थिति में, एसिड समूह एस्टर में परिवर्तित हो जाता है, यह एक सरल एस्टरीफिकेशन प्रतिक्रिया है। तो, यह कार्बोक्सिल समूह सुरक्षित या बंद हो जाता है और आगे कोई प्रतिक्रिया नहीं करता है।
एन-संरक्षित एन-टर्मिनल एमिनो एसिड के -COOH समूह का सक्रियण
As कार्बोक्सीलिक एसिड कार्बोक्सिल समूह की उपस्थिति के कारण कम प्रतिक्रियाशील है, इसलिए वांछित प्रतिक्रिया में भाग लेने के लिए इसे सक्रिय करने की आवश्यकता है।
तो, हमें एक सक्रिय करने वाले एजेंट की आवश्यकता है जो कार्बोक्जिलिक समूह को सक्रिय कर सके।
हम यहाँ डाइ-साइक्लोहेक्सिल कार्बोडायमाइड का उपयोग कार्बोक्जिलिक समूह को एमाइड में परिवर्तित करके सक्रिय करने के लिए करते हैं। एमाइड में कार्बोक्जिलिक समूह की तुलना में अधिक प्रतिक्रियाशीलता होती है।
कार्बोक्जिलिक समूह में O के ऊपर अकेला जोड़ा डीसीसी में कार्बन केंद्र पर हमला करता है और कार्बोक्जिलिक समूह एमाइड समूह में परिवर्तित हो जाता है।
एमाइड लिंकेज फॉर्मेशन / पेप्टाइड बॉन्ड फॉर्मेशन
अब एन-संरक्षित अमीनो एसिड और सी-संरक्षित अमीनो एसिड के बीच पानी के नुकसान के माध्यम से पेप्टाइड बॉन्ड बनाने का समय आ गया है।
डी-प्रोटेक्शन
अब मूल पेप्टाइड बॉन्ड प्राप्त करने के लिए अमीनो एसिड के एन टर्मिनल और सी टर्मिनल की रक्षा करने का समय आ गया है.
Tboc कार्यक्षमता को हल्की बुनियादी स्थिति या TFA/CH . का उपयोग करके हटाया जा सकता है2Cl2 और एस्टर भाग को मूल स्थिति से हटा दिया गया।
पेप्टाइड बॉन्ड का नाम प्रत्येक एमिनो एसिड के पहले 3 अक्षरों के अनुसार होता है और पहला नाम उस एमिनो एसिड से शुरू होता है जिसका एन टर्मिनल सुरक्षित हो जाता है।
पेप्टाइड बंधन अनुनाद संरचना
हाँ, पेप्टाइड बंध संरचना में एक संभावित अनुनादी संरचना होती है। चूंकि पेप्टाइड बॉन्ड की संरचना एक योजनाकार होती है, इसलिए सभी अणुओं को एक ही तल में होना चाहिए और सी = ओ और एन परमाणुओं के बीच एमाइड समूह के भीतर अनुनाद होता है जो उस सी से जुड़े होते हैं।
क्या पेप्टाइड बंध संरचना प्रतिलेखन के दौरान बनती है?
पेप्टाइड बॉन्ड संरचना में एक प्रतिलेखन कारक डीएनए के उस निश्चित क्षेत्र को पहचानता है जो आरएनए में आनुवंशिक कोड को नियंत्रित करता है। डीएनए प्रोटीन ZN-उंगलियों से बन सकता है और इन Zn-उंगलियों में सिस्टीन-एस डोनर और हिस्टिडाइन-एन डोनर होते हैं। अंत में, वे α -हेलिक्स बनाते हैं। सिस्टीन और हिस्टिडीन अमीनो एसिड हैं और वे प्रतिलेखन में पेप्टाइड बॉन्ड बना सकते हैं।
Zn-उंगलियों की विशेषता अवशेष है
-(टायर, पीएचई)-X-Cys-X2-4-Cys-एक्स3-फे-एक्स5-ल्यू-एक्स2-उसका-X3-5-उसका-
जहाँ X परिवर्तनशील अमीनो अम्ल है। Zn इरविंग-विलियम श्रृंखला के अनुसार एक विशेष पुष्टि में प्रोटीन को बांधने के लिए विशेष रूप से उपयुक्त है और इस प्रकार S और N दाताओं के माध्यम से एक स्थिर परिसर बनाता है। यह एक रेडॉक्स निष्क्रिय प्रोटीन है इसलिए यह डीएनए के ऑक्सीडेटिव क्षति से बच सकता है।
पेप्टाइड डाइसल्फ़ाइड बांड संरचना
कई प्रोटीन, पेप्टाइड्स और एंजाइमों ने कई रक्षा तंत्र विकसित किए हैं जो उन्हें विकृतीकरण या गिरावट से रोकते हैं। डाई सल्फाइड बॉन्ड सुरक्षात्मक तकनीकों में से एक है। डाइसल्फ़ाइड बांड एक पेप्टाइड के साथ-साथ प्रोटीन की थर्मोडायनामिक स्थिरता को बढ़ाता है। एक डाइसल्फ़ाइड बॉन्ड एक पेप्टाइड बॉन्ड को बचा सकता है उच्च तापमान, बहुत अम्लीय या बुनियादी पीएच, और पेप्टाइड के आधे जीवन को बढ़ाकर कार्बनिक सॉल्वैंट्स की उच्च सांद्रता से।
आम तौर पर, डाइसल्फ़ाइड बांड ठीक से मुड़े हुए प्रोटीन को स्थिर करते हैं और डिनाट्यूरेंट को अस्थिर करते हैं।
सिस्टीन अमीनो एसिड से बनने वाले उन पेप्टाइड्स में मुख्य रूप से डाइसल्फ़ाइड बॉन्ड देखा जा सकता है। डाइसल्फ़ाइड बांड बनाने के दो तंत्र हैं, एक थियोल / सल्फाइड एक्सचेंज का रसायन है और दूसरा ऑक्सीडेटिव फोल्डिंग के कैनेटीक्स और थर्मोडायनामिक्स है।
1 मेंst सिस्टीन थियोलेट की चरण प्रतिक्रियाशीलता का प्रदर्शन किया जाएगा फिर मिश्रित डाइसल्फ़ाइड 2 से न्यूक्लियोफिलिक हमले से टूट जाता हैnd प्रोटीन थियोलेट। सिस्टीन थियोलेट द्वारा समूह छोड़ने के रूप में थियोल को हटा दिया गया।
प्रोटीन में पेप्टाइड बंधन संरचना
प्रोटीन संरचना मुख्यतः चार प्रकार की होती है
- प्राथमिक - विधानसभा
- माध्यमिक- तह
- तृतीयक-पैकिंग
- चतुर्धातुक-बातचीत
प्राथमिक संरचना
प्राथमिक संरचना के लिए राइबोसोम में असेंबली होती है। प्रोटीन के निर्जलीकरण संश्लेषण और संलग्न अमीनो एसिड के पोलीमराइजेशन में शामिल प्राथमिक संरचना टीआरएनए के लिए:
NH3+ - {ए + बी à एबी + एच2O}n -सीओओ-
उपरोक्त प्रक्रिया थर्मोडायनामिक रूप से प्रतिकूल है क्योंकि ऊर्जा में परिवर्तन यानी DE = +10kJ/mol, इसलिए गिब की मुक्त ऊर्जा में परिवर्तन सकारात्मक होगा। प्राथमिक संरचना रैखिक, क्रमबद्ध और 1 आयामी है। इसमें अमीनो एसिड का एक विशेष क्रम होता है जो किसी क्रम में होता है। परंपरा के अनुसार, प्राथमिक संरचना का नाम किससे लिखा जाता है? एन टर्मिनल सी टर्मिनल के लिए समाप्त होता है समाप्त।
एक प्राथमिक संरचना के लिए, एक पूरी तरह से रैखिक अमीनो एसिड बहुलक बेकार है क्योंकि रैखिक अमीनो एसिड का कार्य शून्य और ऊर्जावान रूप से प्रतिकूल है।
माध्यमिक संरचना
द्वितीयक संरचना में प्रोटीन मुड़ जाता है। तह की प्रक्रिया साइटोसोल में होती है। प्रोटीन की द्वितीयक संरचना अमीनो एसिड के बीच स्थानिक संपर्क में शामिल होती है। द्वितीयक संरचना में चैपरोन प्रोटीन शामिल हो सकता है या नहीं भी हो सकता है लेकिन प्रक्रिया थर्मोडायनामिक रूप से ऊर्जा में परिवर्तन का अनुकूल मूल्य बहुत कम नहीं है।
द्वितीयक प्रोटीन की संरचना अरैखिक तथा त्रिविमीय होती है। द्वितीयक प्रोटीन के स्थिरीकरण कारक हाइड्रोजन बॉन्डिंग, इलेक्ट्रोस्टैटिक बल और वैन डेर वाल आकर्षण हैं।
माध्यमिक संरचना निर्धारण
रैंडम कॉइल (अनफोल्डेड स्टेट)
212 एनएम पर सकारात्मक (π->π*)
195 एनएम पर नकारात्मक (n->π*)
बी-शीट
218 एनएम पर नकारात्मक (π->π*)
196 एनएम पर सकारात्मक (n->π*)
एक-हेलिक्स
सकारात्मक (π->π*)सीधा 192 एनएम . पर
नकारात्मक (π->π*)समानांतर 209 एनएम . पर
222 एनएम पर नकारात्मक को फिर से स्थानांतरित किया जाता है (एन->π*)
तृतीयक संरचना
प्रोटीन की पैकिंग साइटोसोल (~ 60% थोक पानी, ~ 40% जलयोजन का पानी) में होती है। चैपरोन और झिल्ली प्रोटीन ने उस प्रक्रिया को बढ़ावा दिया जहां प्रोटीन की विलायक और माध्यमिक संरचना परस्पर क्रिया करती है। तृतीयक संरचना पिघली हुई गोलाकार अवस्थाओं में बदल जाती है। यह एक जरूरी हिस्सा है। प्रक्रिया थर्मोडायनामिक रूप से प्रतिकूल है क्योंकि हाइड्रोफोबिक प्रभाव के कारण इस प्रतिक्रिया की समग्र एन्ट्रापी कम हो जाती है। फिर तृतीयक संरचना के निर्माण के लिए इसकी आवश्यकता होती है।
तृतीयक प्रोटीन की संरचना गैर-रैखिक और द्वितीयक संरचना की तरह 3-आयामी होती है। तृतीयक संरचना का स्थिरीकरण कारक हाइड्रोजन बंधन, हाइड्रोफोबिक पैकिंग यहां तक कि कभी-कभी सहसंयोजक बंधन जैसे डाइसल्फाइड बंधन गठन होता है। एक गोलाकार अमीनो एसिड बहुलक मुड़ा हुआ है और इसका कार्य उत्प्रेरक है और यह एक ऊर्जावान रूप से अनुकूल प्रक्रिया है।
चतुर्थक संरचना
साइटोसोल में इंटरेक्शन होता है, जो अन्य फोल्ड और व्यवस्थित पैकिंग प्रोटीन के बहुत करीब होता है ताकि इंटरेक्शन काफी मजबूत हो सके। चतुष्कोणीय संरचना में अंतःक्रिया की प्रक्रिया को चैपरोन, झिल्ली प्रोटीन और साइटोसोलिक और बाह्य तत्वों द्वारा बढ़ावा मिलता है। प्रक्रिया का DE कम हो जाता है। यहाँ वीरानी होती है जिसके परिणामस्वरूप सतह क्षेत्र में कमी आती है.
ग्लोबुलर प्रोटीन एक चतुर्धातुक संरचना का एक उदाहरण है, जैसे हीमोग्लोबिन।
चतुर्धातुक संरचना काफी हद तक उत्प्रेरक भूमिका में शामिल है। चतुर्धातुक संरचना भी रेशेदार प्रोटीन है, जैसे कोलेजन, जो संरचनात्मक निर्धारण में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है। इस प्रकार चतुर्धातुक संरचना का निर्माण होता है। चतुर्भुज संरचना गैर-रैखिक, 3-आयामी है। यह विभिन्न अमीनो एसिड अनुक्रमों में वैश्विक और अलग-अलग अमीनो एसिड पॉलिमर में भी शामिल है। हाइड्रोजन बंधन, सहसंयोजक बंधन, हाइड्रोफोबिक पैकिंग, और हाइड्रोफिलिक एक्सपोजर ने चतुर्धातुक संरचना को स्थिर कर दिया।
सामान्य प्रश्न
पेप्टाइड बॉन्ड तृतीयक संरचना में शामिल क्यों नहीं है?
दरअसल, तृतीयक प्रोटीन संरचना अमीनो एसिड के R समूह की परस्पर क्रिया के कारण बनती है।
इन अल्काइल समूह इंटरैक्शन में हाइड्रोजन बॉन्डिंग, आयनिक बॉन्डिंग, डीपोल-डीपोल इंटरैक्शन, लंदन फैलाव बल, वैन डेर वाल की बातचीत शामिल हो सकती है, और कुछ समय डाइसल्फाइड बॉन्ड भी हो सकते हैं। इसके अलावा, कभी-कभी हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन होता है जो अमीनो एसिड में होता है जो गैर-ध्रुवीय होते हैं। इसलिए, तृतीयक संरचना में एमाइड लिंकेज या पेप्टाइड बॉन्ड बनने की कोई संभावना नहीं है।
पेप्टाइड बॉन्ड आंशिक डबल बॉन्ड क्यों है?
एमाइड समूह के C=O और CN के बीच अनुनाद के कारण, इलेक्ट्रॉन का निरूपण होता है और एक आंशिक C=N बंध बनता है। यह तभी होता है जब अमीनो एसिड एक पेप्टाइड बॉन्ड बनाते हैं। तो, पेप्टाइड बॉन्ड में आंशिक डबल बॉन्ड होता है।
पेप्टाइड बंध तलीय क्यों होता है?
एक पेप्टाइड बंधन में, अलग-अलग अमीनो एसिड के सभी कार्बन परमाणु होते हैं sp2 संकरित।
तो, वे समतल हैं और एक ही तल में पड़े हुए हैं, यह भी स्पष्ट है कि पेप्टाइड बंधन में प्रतिध्वनि संभव है और अनुनाद केवल सभी परमाणु एक ही तल में मौजूद होते हैं। तो, पेप्टाइड बंधन तलीय है।
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नमस्ते......मैं बिस्वरूप चंद्र डे हूं, मैंने पंजाब केंद्रीय विश्वविद्यालय से रसायन विज्ञान में स्नातकोत्तर की पढ़ाई पूरी की है। मेरी विशेषज्ञता का क्षेत्र अकार्बनिक रसायन विज्ञान है। रसायन विज्ञान केवल पंक्ति दर पंक्ति पढ़ने और याद रखने के बारे में नहीं है, यह आसान तरीके से समझने की एक अवधारणा है और यहां मैं आपके साथ रसायन विज्ञान के बारे में अवधारणा साझा कर रहा हूं जो मैं सीखता हूं क्योंकि ज्ञान इसे साझा करने के लायक है।